| Triozafosfat izomeraza |
|---|
 Bočni pogled na monomer trioza P izomeraze, aktivno mesto je u centru gore |
| Identifikatori |
|---|
| EC broj | 5.3.1.1 |
|---|
| CAS broj | 9023-78-3 |
|---|
| Baze podataka |
|---|
| IntEnz | IntEnz pregled |
|---|
| BRENDA | BRENDA pristup |
|---|
| ExPASy | NiceZyme pregled |
|---|
| KEGG | KEGG pristup |
|---|
| MetaCyc | metabolički put |
|---|
| PRIAM | profil |
|---|
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
|---|
| Ontologija gena | AmiGO / EGO |
|---|
| Pretraga |
|---|
| PMC | članci |
|---|
| PubMed | članci |
|---|
| NCBI | proteini |
|---|
|
Triozafosfat izomeraza (TPI ili TIM) je enzim (EC 5.3.1.1) koji katalizuje reverzibilnu interkonverziju trioza fosfat izomera dihidroksiaceton fosfat i D-gliceraldehid 3-fosfat.
Јedinjenje C00111 u KEGG Metabolički put bazi podataka.Enzim 5.3.1.1 u KEGG Metabolički put bazi podataka.Јedinjenje C00118 u KEGG Metabolički put bazi podataka.
TPI učestvuje u glikolizi i esencijalna je za efikasnu produkciju energe. Ovaj enzim je prisutan u skoro svim organizmima, uključujući životinje poput sisara i insekata, kao i gljive, biljke, i bakterije. Bakterije koje ne izvode glikolizu, poput Mycoplasmataceae, nemaju TPI.
Kod ljudi je deficijencija triozafosfat izomeraze progresivan i jak neurološki poremećaj. On je karakterisan hroničnom hemolitičkom anemijom. Postoje mnoge mutacije koji mogu da uzrokuju ovu bolest. Većina njih uključuje mutaciju glutaminske kiseline u poziciji 104 u aspartinsku kiselinu.[1]
Triozafosfat izomeraza je veoma efikasan enzim, koji ubrzava reakciju više milijardu puta u odnosu na nekatalisanu reakciju. Ta reakcija je efikasna u toj meri da se naziva kinetički perfektnom. Ona je jedino ograničena brzinom difuzije supstrata u i iz aktivnog mesta enzima.[2][3]
Vidi još
- TIM barel
- Deficijencija trioza fosfat izomeraze
- TPI1
Reference
- ^ Orosz, F.; Oláh, J. (2008). „Triosephosphate isomerase deficiency: facts and doubts”. IUBMB Life. 58 (12): 703—715. PMID 17424909. doi:10.1080/15216540601115960.
- ^ Albery, W. J.; Knowles, J. R. (1976). „Free-Energy Profile for the Reaction Catalyzed by Triosephosphate Isomerase”. Biochemistry. 15 (25): 5627—5631. PMID 999838. doi:10.1021/bi00670a031.
- ^ Rose, I.A.; Fung, W.J. (1990). „Proton diffusion in the active site of triosephosphate isomerase”. Biochemistry. 29 (18): 4312—4317. PMID 2161683. doi:10.1021/bi00470a008.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Triosephosphate isomerase in interactive 3D at Proteopedia
- Triosephosphate isomerase (TIM) family in PROSITE
| Glikoliza | |
|---|
| Glukoneogeneza | |
|---|
| Regulatorni | |
|---|
|
|---|
|
| mt, a/u/y/n/h,r/g/c/p/i,f/s/l/o,m,e,t | au/u/n/h,rgcp/i,f/s/l/o,m, epon | med(A16,C10),med(a/ur/y/n/h,r/g/c/p/i,f/s/o,e,t) |
|
|
|
|---|
| Teme | |
|---|
| Tipovi | |
|---|
- B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
|
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
