ΑI-スペクトリン

SPTA1
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1OWA, 3LBX

識別子
記号SPTA1, EL2, HPP, HS3, SPH3, SPTA, Spectrin, alpha 1, spectrin alpha, erythrocytic 1
外部IDOMIM: 182860 MGI: 98385 HomoloGene: 74460 GeneCards: SPTA1
遺伝子の位置 (ヒト)
1番染色体 (ヒト)
染色体1番染色体 (ヒト)[1]
1番染色体 (ヒト)
SPTA1遺伝子の位置
SPTA1遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点158,610,704 bp[1]
終点158,686,715 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
1番染色体 (マウス)
染色体1番染色体 (マウス)[2]
1番染色体 (マウス)
SPTA1遺伝子の位置
SPTA1遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点174,000,342 bp[2]
終点174,076,016 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能• calcium ion binding
• 金属イオン結合
• actin filament binding
• structural constituent of cytoskeleton
• 血漿タンパク結合
• actin binding
• protein heterodimerization activity
細胞の構成要素• 細胞質
• 細胞質基質
• intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane
• 細胞皮質
• actin cytoskeleton
• 細胞骨格
• スペクトリン
• spectrin-associated cytoskeleton
• cytoplasmic side of plasma membrane
• 膜
• 神経繊維
• cortical cytoskeleton
• cuticular plate
生物学的プロセス• actin filament organization
• MAPK cascade
• 軸索誘導
• endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport
• actin filament capping
• regulation of cell shape
• lymphocyte homeostasis
• porphyrin-containing compound biosynthetic process
• plasma membrane organization
• actin cytoskeleton organization
• 造血
• positive regulation of protein binding
• positive regulation of T cell proliferation
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
種ヒトマウス
Entrez

6708

20739

Ensembl

ENSG00000163554

ENSMUSG00000026532

UniProt

P02549

P08032

RefSeq
(mRNA)

NM_003126

NM_011465

RefSeq
(タンパク質)

NP_003117

NP_035595

場所
(UCSC)		Chr 1: 158.61 – 158.69 MbChr 1: 174 – 174.08 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

αI-スペクトリン（αI-spectrin）、スペクトリンα1（spectrin α1）またはSPTA1（spectrin alpha, erythrocytic 1）は、ヒトではSPTA1遺伝子にコードされるタンパク質である[5]。

スペクトリンはアクチンを架橋する足場タンパク質であり、アクチン細胞骨格を細胞膜へ連結している。また、細胞の形状の決定、膜貫通タンパク質の配置やオルガネラの構成といった機能も果たしている。スペクトリンはα-スペクトリンとβ-スペクトリンからなる二量体同士が向かい合うように連結され、四量体を形成する。αI-スペクトリンは主に22個のスペクトリンリピートから構成され、これらはβ-スペクトリンとの二量体形成に関与している。αI-スペクトリンは赤血球の細胞膜上の構成要素を形成する。SPTA1遺伝子の変異は遺伝性楕円赤血球症（英語版）2型、遺伝性熱変形赤血球症（英語版）、遺伝性球状赤血球症3型など、赤血球と関係したさまざまな遺伝疾患の原因となる[5]。

相互作用

SPTA1はAblと相互作用することが示されている[6]。

出典

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163554 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026532 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ a b “Entrez Gene: SPTA1 spectrin, alpha, erythrocytic 1 (elliptocytosis 2)”. 2024年5月7日閲覧。
  6. ^ Ziemnicka-Kotula, D; Xu J; Gu H; Potempska A; Kim K S; Jenkins E C; Trenkner E; Kotula L (May 1998). “Identification of a candidate human spectrin Src homology 3 domain-binding protein suggests a general mechanism of association of tyrosine kinases with the spectrin-based membrane skeleton”. J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (22): 13681–92. doi:10.1074/jbc.273.22.13681. ISSN 0021-9258. PMID 9593709. 

関連文献

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  • “Mutations involving the spectrin heterodimer contact site: clinical expression and alterations in specific function.”. Semin. Hematol. 30 (1): 21–33. (1993). PMID 8434258. 
  • “The cleavage of host cell proteins by HIV-1 protease.”. Folia Biol. (Praha) 42 (5): 227–30. (1997). doi:10.1007/BF02818986. PMID 8997639. 
  • “Hereditary spherocytosis: from clinical to molecular defects.”. Haematologica 83 (3): 240–57. (1998). PMID 9573679. 
  • “Spectrin tethers and mesh in the biosynthetic pathway.”. J. Cell Sci. 113 (13): 2331–43. (2000). doi:10.1242/jcs.113.13.2331. PMID 10852813. 
  • Delaunay J (2003). “Molecular basis of red cell membrane disorders.”. Acta Haematol. 108 (4): 210–8. doi:10.1159/000065657. PMID 12432217. 
  • “Spectrin-based skeleton in red blood cells and malaria.”. Curr. Opin. Hematol. 14 (3): 198–202. (2007). doi:10.1097/MOH.0b013e3280d21afd. PMID 17414207. http://www.hal.inserm.fr/inserm-00128119/document. 
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  • “A deletional frameshift mutation of the beta-spectrin gene associated with elliptocytosis in spectrin Tokyo (beta 220/216).”. Blood 80 (8): 2115–21. (1992). doi:10.1182/blood.V80.8.2115.2115. PMID 1391962. 
  • “A common type of the spectrin alpha I 46-50a-kD peptide abnormality in hereditary elliptocytosis and pyropoikilocytosis is associated with a mutation distant from the proteolytic cleavage site. Evidence for the functional importance of the triple helical model of spectrin.”. J. Clin. Invest. 89 (3): 892–8. (1992). doi:10.1172/JCI115669. PMC 442935. PMID 1541680. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC442935/. 
  • “Properties of human red cell spectrin heterodimer (side-to-side) assembly and identification of an essential nucleation site.”. J. Biol. Chem. 267 (21): 14775–82. (1992). doi:10.1016/S0021-9258(18)42107-2. PMID 1634521. 
  • “Spectrin Jendouba: an alpha II/31 spectrin variant that is associated with elliptocytosis and carries a mutation distant from the dimer self-association site.”. Blood 80 (3): 809–15. (1992). doi:10.1182/blood.V80.3.809.bloodjournal803809. PMID 1638030. 
  • “The exon-intron organization of the human erythrocyte alpha-spectrin gene.”. Genomics 9 (1): 131–40. (1991). doi:10.1016/0888-7543(91)90230-C. PMID 1672285. 
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  • “A defect in alpha-spectrin mRNA accumulation in hereditary pyropoikilocytosis.”. Trans. Assoc. Am. Physicians 104: 32–9. (1993). PMID 1845156. 
  • “Heterogeneity of the molecular basis of hereditary pyropoikilocytosis and hereditary elliptocytosis associated with increased levels of the spectrin alpha I/74-kilodalton tryptic peptide.”. Blood 78 (5): 1364–72. (1991). doi:10.1182/blood.V78.5.1364.1364. PMID 1878597. 
  • “Non-viral cellular substrates for human immunodeficiency virus type 1 protease.”. FEBS Lett. 278 (2): 199–203. (1991). doi:10.1016/0014-5793(91)80116-K. PMID 1991513. 
  • “Spectrin Rouen (beta 220-218), a novel shortened beta-chain variant in a kindred with hereditary elliptocytosis. Characterization of the molecular defect as exon skipping due to a splice site mutation.”. J. Clin. Invest. 88 (1): 76–81. (1991). doi:10.1172/JCI115307. PMC 296005. PMID 2056132. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC296005/. 
  • “An insertional frameshift mutation of the beta-spectrin gene associated with elliptocytosis in spectrin nice (beta 220/216).”. Blood 78 (2): 517–23. (1991). doi:10.1182/blood.V78.2.517.517. PMID 2070088. 
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