| ANGPTL3 |
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| Visualisation de la protéine Cristallisée ANGPTL3 |
| Structures disponibles |
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| PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
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| Identifiants |
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| Aliases | ANGPTL3, ANG-5, ANGPT5, ANL3, FHBL2 |
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| IDs externes | OMIM: 604774 MGI: 1353627 HomoloGene: 8499 GeneCards: ANGPTL3 |
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| Position du gène (Homme) |
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 | | Chr. | Chromosome 1 humain[1] |
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| | Locus | 1p31.3 | Début | 62,597,520 bp[1] |
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| Fin | 62,606,313 bp[1] |
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| Position du gène (Souris) |
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 | | Chr. | Chromosome 4 (souris)[2] |
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| | Locus | 4 C6|4 45.6 cM | Début | 98,919,191 bp[2] |
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| Fin | 98,934,348 bp[2] |
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| Expression génétique |
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| Bgee | | Humain | Souris (orthologue) |
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| Fortement exprimé dans | - right lobe of liver
- tubule rénal
- metanephric glomerulus
- human kidney
- testicule
- gonade
- buccal mucosa cell
- tendon calcanéen
- epithelium of colon
- estomac
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| | Fortement exprimé dans | - left lobe of liver
- fetal liver hematopoietic progenitor cell
- right kidney
- fœtus humain
- tail of embryo
- sexually immature organism
- blastocyste
- human kidney
- embryon
- embryon
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| | Plus de données d'expression de référence |
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| BioGPS |  | | Plus de données d'expression de référence |
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| Gene Ontology |
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| Fonction moléculaire | - phospholipase inhibitor activity
- enzyme inhibitor activity
- integrin binding
- growth factor activity
- heparin binding
| | Composant cellulaire | - appareil de Golgi
- surface cellulaire
- early endosome
- prolongement cellulaire
- Lamellipode
- région extracellulaire
- milieu extracellulaire
| | Processus biologique | - phospholipid homeostasis
- positive regulation of cell migration
- positive regulation of lipid catabolic process
- lipid storage
- cholesterol metabolic process
- fatty acid metabolic process
- positive regulation of angiogenesis
- artery morphogenesis
- lipid homeostasis
- phospholipid catabolic process
- integrin-mediated signaling pathway
- negative regulation of lipoprotein lipase activity
- response to hormone
- phospholipid metabolic process
- cholesterol homeostasis
- acylglycerol homeostasis
- cell-matrix adhesion
- glycerol metabolic process
- negative regulation of phospholipase activity
- triglyceride homeostasis
- transduction de signal
- processus métabolique lipidique
- adhésion cellulaire
- angiogenèse
- regulation of lipoprotein lipase activity
- regulation of signaling receptor activity
| | Sources:Amigo / QuickGO |
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| Orthologues |
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| Espèces | Homme | Souris |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | | |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | | |
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| RefSeq (protéine) | | |
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| Localisation (UCSC) | Chr 1: 62.6 – 62.61 Mb | Chr 4: 98.92 – 98.93 Mb |
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| Publication PubMed | [3] | [4] |
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| Wikidata |
| Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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L'ANGPTL3 (pour « angiopoïetine like 3 ») est une protéine intervenant dans le métabolisme des lipides. Son gène est ANGPTL3 situé sur le chromosome 1 humain.
Rôles
La protéine est clivé en un composé actif[5]. Il intervient dans le métabolisme des lipides[6] en inhibant la lipoprotéine lipase[7], diminuant ainsi le catabolisme des lipoprotéines. Il diminue également l'activité des lipases endothéliales[8], cette dernière intervenant dans le catabolisme du HDL-cholestérol.
Il favorise le stockage lipidique dans le tissu adipeux[9].
En médecine
Une mutation du gène avec perte de fonction de la protéine entraîne un taux très bas du LDL, du HDL et des triglycérides[10], conférant une protection contre les maladies cardio-vasculaires[11].
L'evinacumab est un anticorps monoclonal ciblant cette protéine, permettant de diminuer le taux sanguin de triglycérides, et dans une moindre mesure, celui du cholestérol[12].
Le vupanorsen est un ADN antisens ciblant l'ARN de l'ANGPTL3 permet une importante diminution du taux sanguin des triglycérides et de l'apolipoprotéine C-III[13].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000132855 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028553 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Ono M, Shimizugawa T, Shimamura M et al. Protein region important for regulation of lipid metabolism in angiopoietin-like 3 (ANGPTL3): ANGPTL3 is cleaved and activated in vivo, J Biol Chem, 2003;278:41804–4180
- ↑ Koishi R, Ando Y, Ono M et al. Angptl3 regulates lipid metabolism in mice, Nat Genet, 2002;30:151–157
- ↑ Shimizugawa T, Ono M, Shimamura M et al. ANGPTL3 decreases very low density lipoprotein triglyceride clearance by inhibition of lipoprotein lipase, J Biol Chem, 2002;277:33742–33748
- ↑ Shimamura M, Matsuda M, Yasumo H et al. Angiopoietin-like protein3 regulates plasma HDL cholesterol through suppression of endothelial lipase, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2007;27:266–372
- ↑ Wang Y, McNutt MC, Banfi S et al. Hepatic ANGPTL3 regulates adipose tissue energy homeostasis, Proc Natl Acad Sci U S A, 2015;112:11630–11635
- ↑ Musunuru K, Pirruccello JP, Do R et al. Exome sequencing, ANGPTL3 mutations, and familial combined hypolipidemia, N Engl J Med, 2010;363:2220–2227
- ↑ Stitziel NO, Khera AV, Wang X et al. ANGPTL3 deficiency and protection against coronary artery disease, J Am Coll Cardiol, 2017;69:2054-2063
- ↑ Dewey FE, Gusarova V, Dunbar RL et al. Genetic and pharmacologic inactivation of ANGPTL3 and cardiovascular disease, N Engl J Med, 2017;377:211–221
- ↑ Gaudet D, Karwatowska-Prokopczuk E, Baum SJ et al. Vupanorsen, an N-acetyl galactosamine-conjugated antisense drug to ANGPTL3 mRNA, lowers triglycerides and atherogenic lipoproteins in patients with diabetes, hepatic steatosis, and hypertriglyceridaemia, European Heart Journal, 2020;41:3936–3945
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