Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa

Estructura tridimensional del sitio activo del trímero de la enzima dihidrolipoamida succinil transferasa.

Estructuras disponibles

PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Lista de códigos PDB

1C4T

Estructuras enzimáticas

RCSB PDB, PDBe, PDBsum

Identificadores

Símbolo

DLST (HGNC: 2911)

Identificadores
externos

OMIM: 126063
EBI: DLST
GeneCards: Gen DLST
UniProt: DLST

Bases de datos de enzimas

IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica

Número EC

2.3.1.61

Locus

Cr. 14 q23.1

Ontología génica


Referencias: AmiGO / QuickGO

Ortólogos

Especies

Humano

Ratón

Entrez

1743

UniProt

P36957

n/a

RefSeq
(ARNm)

NM_001933

n/a

PubMed (Búsqueda)

[1]

PMC (Búsqueda)

[2]

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La enzima Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (DLST) o dihidrolipoamida succiniltransferasa, EC 2.3.1.61, cataliza la transferencia del grupo succinilo desde el grupo lipoilo de la enzima a la coenzima A.

CoA + enzima N(6)-(S-succinildihidrolipoil)-lisina $\rightleftharpoons$ succinil-CoA + enzima N(6)-(dihidrolipoil)-lisina

Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de 24 moléculas con simetría octaédrica de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se unen a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).